CC..png   

Юридический и почтовый адрес организации-издателя: САФУ, редакция «Журнала медико-биологических исследований», наб. Северной Двины, 17, г. Архангельск, Россия, 163002
Местонахождение: редакция «Журнала медико-биологических исследований», наб. Северной Двины, 17, ауд. 1336, г. Архангельск

Тел: (818-2) 21-61-21 
Сайт: https://vestnikmed.ru
e-mail: vestnik_med@narfu.ru
            vestnik@narfu.ru

о журнале

Механизм влияния ацетилхолина на скорость агглютинации эритроцитов человека. С. 77–90.

Версия для печати

Рубрика:

УДК

612.118.221.2.

Сведения об авторах

Циркин Виктор Иванович, доктор медицинских наук, профессор кафедры нормальной физиологии лечебного факультета Казанского государственного медицинского университета. Автор 450 научных публикаций, в т. ч. 16 монографии, 5 учебников и 15 учебных пособий

Володченко Анна Ивановна, аспирант кафедры биологии естественно-географического факультета Вятского государственного гуманитарного университета (г. Киров). Автор 17 научных публикаций

Костяев  Андрей Александрович, доктор медицинских наук, доцент, заведующий лабораторией консервирования крови Кировского научно-исследовательского института гематологии и переливания крови. Автор 350 научных публикаций, в т. ч. 20 монографий, 7 учебников и 20 учебных пособий

Аннотация

Ацетилхолин (АХ, 10-10–10-6 г/мл) дозозависимо повышает скорость агглютинации эритроцитов мужчин. Этот эффект снижается селективными блокаторами М1- и М3-холинорецепторов (ХР) – гастроцепином и 4-DАМР, ингибитором циклокисигеназы и фосфолипазы А2 индометацином, ингибитором кальмодулина трифлуоперазином, блокатором Са2+-зависимых К+-каналов BaCl2 и блокатором Са2+-каналов верапамилом. Это означает, что эффект АХ обусловлен активацией М1- и М3-ХР и реализуется с участием циклокисигеназы, фосфолипазы А2, кальмодулина, Са2+- и К+-каналов.

Ключевые слова

эритроциты, агглютинация, ацетилхолин, М-холинорецепторы, циклооксигеназа, фосфолипаза А2, кальмодулин.
Скачать статью (pdf, 2.5MB )

Список литературы

  1. Бышевский А.Ш., Галян С.Л., Шаповалов П.Я. Влияние соединений, модифицирующих превращения арахидоновой кислоты в тромбоцитах, на эффекты этинилэстрадиола // Гемостаз и реология. 2000. № 1. С. 8–12.
  2. Жибурт Е.Б. Трансфузиология. СПб., 2002.
  3. Изменение агрегации и деформируемости эритроцитов при активации внутриклеточных сигнальных путей / А.А. Маймистова, В.Б. Кошелев, С.В. Булаева, А.В. Муравьев // Ярославский пед. вестн. 2010. № 3. С. 71–74.
  4. Крутецкая З.И., Лебедев О.Е., Курилова Л.С. Механизмы внутриклеточной сигнализации. СПб., 2003.
  5. Кузьмина О.А. Клиническая фармакология, фармакокинетика антагонистов кальция и их применение в современной медицине // Междунар. мед. журн. (Харьков). 2006. Т. 12. № 1. С. 117–121.
  6. М-холинореактивность эритроцитов беременных женщин, определяемая по изменению скорости агглютинации эритроцитов под влиянием ацетилхолина / А.И. Стрельникова, В.И. Циркин, А.В. Крысова, С.В. Хлыбова и др. // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 2012. Т. 154. № 8. С. 140–144.
  7. Нарушение деформационных и транспортных характеристик эритроцитов при развитии у них апоптоза / И.В. Миндукшев, В.В. Кривошлык, И.А. Добрылко, Н.В. Гончаров и др. // Биологические мембраны. 2010. Т. 27. № 1. С. 28–38.
  8. Оценка адренореактивности эритроцитов, основанная на способности адреналина повышать скорость агглютинации эритроцитов / В.И. Циркин, М.А. Громова, Д.А. Колчина, В.И. Михайлова и др. // Фундаментальные исследования. 2008. № 7. С. 59–60.
  9. Сторожок С.А., Санников А.Г., Белкин А.В. Зависимость стабильности деформабельности мембран эритроцитов от межмолекулярных взаимодействий белков цитоскелета. Тюмень, 1997. Т. 3. С. 140.
  10. Стрельникова А.И. Изменение параметров вариабельности сердечного ритма, адрено- и холинореактивности эритроцитов человека под влиянием метеорологических факторов // Человек и его здоровье: фундаментальная наука и клиническая медицина: материалы XIII Всерос. мед.-биол. конф. Санкт-Петербург, 24 апреля 2010. СПб., 2010. С. 192–193.
  11. Ультраструктура эритроцитов в норме и при патологии: морфологические феномены, клинические аспекты / Н.В. Рязанцева, В.В. Новицкий, Е.А. Степовая, С.Б. Ткаченко // Морфология. 2004. № 5. С. 48–51.
  12. Шамратова В.Г. Регуляция электрокинетических свойств эритроцитарных популяций при различном функциональном состоянии организма: автореф. дис. … д-ра биол. наук. Казань, 2012.
  13. Arachidonic acid increases calcium in erythrocytes / L. Soldati, C. Lombardi, D. Adamo, A. Terraneqra, G. Bianchi, G. Vezzoli // Biochemical and Biophysical Research Communications. 2002. Vol. 293. P. 974–978.
  14. Boivin P., Galand C. Is spectrin a calmodulin-binding protein? // Biochem. Int. 1984. Vol. 8. P. 231–236.
  15. Effect of protein kinase C activation on cytoskeleton and cation transport in human erythrocytes. Reproduction of some membrane abnormalities revealed in essential hypertension / Y.V. Postnov, G.M. Kravtsov, S.N. Orlov, N.I. Pokudin, I.Y. Postnov, Y.V. Kotelevtsev // Hypertension. 1988. Vol. 12. P. 267–273.
  16. Huestis W.H., Nelson M., Ferrell J.E. Calmodulin-dependent spectrin kinase activity in human erythrocytes // Progress in clinical and biological research. 1981. Vol. 256. P. 137–155.
  17. Husain A., Howlett G., Sawyer W. The interaction of calmodulin with erythrocyte membrane proteins // Biochem. Int. 1985. Vol. 10. P. 1–12.
  18. Influence of enzymatic phospholipid cleavage on the permeability of the erythrocyte membrane: III. Discrimination between the causal role of split products and of lecithin removal / B. Deuticke, M. Grunze, B. Forst, P. Luetkemeier // Journal of Membrane Biology. 1981. Vol. 59 (1). P. 45–55.
  19. 19. In vivo effects of meloxicam, celecoxib, and ibuprofen on free radical metabolism in human erythrocytes / M.Y. Burak Cimen, O.B. Cimen, G. Eskandari, G. Sahin, C. Erdogan, U. Atik // Drug and Chemical Toxicology. 2003. Vol. 26 (3). P. 169–176.
  20. 20. Kaestner L., Bernhardt I. Ion channels in the human red blood cell membrane: their further investigation and physiological relevance // Bioelectrochemistry. 2002. Vol. 55. P. 71–74.
  21. 21. Mische S., Mooseker M., Morrow J. Erythrocyte adducing: a calmodulin-regulated actin-binding protein that stimulated spectrin-actin binding // J. Cell Biol. 1987. Vol. 105. P. 2837–49.
  22. 22. Protein kinase C of human erythrocytes phosphorylates bands 4.1 and 4.9 / W.C. Faquin, S.B. Chahwala, L.C. Cantley, D. Branton // Biochim. Biophysica Acta. 1986. Vol. 887 (2). P. 142–149.
  23. 23. Tang L.C. Human erythrocyte as a model for investigating muscarinic agonists and antagonists // Gen. Pharmacol. 1991. Vol. 22 (3). P. 485–490.
  24. 24. Tetrodotoxin-sensitive Na+ channels and muscarinic and purinergic receptors identified in human erythroid progenitor cells and red blood cell ghosts / J.F. Hoffman, A. Dodson, A. Wickrema, S.D. Dib-Haij // Proc. Natl. Acad. Sci USA. 2004. Vol. 101 (33). P. 12370–12374.